Tiol oksidaza

Tiol oksidaza
Identifikatori
EC broj1.8.3.2
CAS broj9029-39-4
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Tiol oksidaza (EC 1.8.3.2, sulfhidrilna oksidaza) je enzim sa sistematskim imenom tiol:kiseonik oksidoreduktaza.[1][2][3][4][5][6][7][8][9][10][11] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju:

2 R'C(R)SH + O2 {\displaystyle \rightleftharpoons } R'C(R)S-S(R)CR' +H2O2

R može da bude =S ili =O, kao i niz drugih grupa. Enzim nije specifičan za R'.

Reference

  1. ^ Aurbach, G.D. & Jakoby, W.B. (1962). „The multiple functions of thiooxidase”. J. Biol. Chem. 237: 565—568. PMID 13863296. 
  2. ^ Neufeld, H.A., Green, L.F., Latterell, F.M. and Weintraub, R.L. (1958). „Thiooxidase, a new sulfhydryl-oxidizing enzyme from Piricularia oryzae and Polyporus vesicolor”. J. Biol. Chem. 232: 1093—1099. PMID 13549489. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  3. ^ Ostrowski, M.C. & Kistler, W.S. (1980). „Properties of a flavoprotein sulfhydryl oxidase from rat seminal vesicle secretion”. Biochemistry. 19: 2639—2645. PMID 7397095. 
  4. ^ Hoober, K.L., Joneja, B., White, H.B., 3rd and Thorpe, C. (1996). „A sulfhydryl oxidase from chicken egg white”. J. Biol. Chem. 271: 30510—30516. PMID 8940019. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  5. ^ Jaje, J., Wolcott, H.N., Fadugba, O., Cripps, D., Yang, A.J., Mather, I.H. and Thorpe, C. (2007). „A flavin-dependent sulfhydryl oxidase in bovine milk”. Biochemistry. 46: 13031—13040. PMID 17944490. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  6. ^ Sevier, C.S., Cuozzo, J.W., Vala, A., Aslund, F. and Kaiser, C.A. (2001). „A flavoprotein oxidase defines a new endoplasmic reticulum pathway for biosynthetic disulphide bond formation”. Nat. Cell Biol. 3: 874—882. PMID 11584268. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  7. ^ Dabir, D.V., Leverich, E.P., Kim, S.K., Tsai, F.D., Hirasawa, M., Knaff, D.B. and Koehler, C.M. (2007). „A role for cytochrome c and cytochrome c peroxidase in electron shuttling from Erv1”. EMBO J. 26: 4801—4811. PMID 17972915. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  8. ^ Farrell, S.R. & Thorpe, C. (2005). „Augmenter of liver regeneration: a flavin-dependent sulfhydryl oxidase with cytochrome c reductase activity”. Biochemistry. 44: 1532—1541. PMID 15683237. 
  9. ^ Gross, E., Sevier, C.S., Heldman, N., Vitu, E., Bentzur, M., Kaiser, C.A., Thorpe, C. and Fass, D. (2006). „Generating disulfides enzymatically: reaction products and electron acceptors of the endoplasmic reticulum thiol oxidase Ero1p”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 103: 299—304. PMID 16407158. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  10. ^ de la Motte, R.S. & Wagner, F.W. (1987). „Aspergillus niger sulfhydryl oxidase”. Biochemistry. 26: 7363—7371. PMID 3427078. 
  11. ^ Riemer, J., Bulleid, N. and Herrmann, J.M. (2009). „Disulfide formation in the ER and mitochondria: two solutions to a common process”. Science. 324: 1284—1287. PMID 19498160. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 
  • William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605. 

Spoljašnje veze

  • Thiol+oxidase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija