Triptofan 2,3-dioksigenaza

Triptofan 2,3-dioksigenaza
Identifikatori
EC broj1.13.11.11
CAS broj9014-51-1
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Triptofan 2,3-dioksigenaza (EC 1.13.11.11, triptofanska pirolaza (nespecifična), triptofanska oksigenaza, triptaminska 2,3-dioksigenaza, triptofanska peroksidaza, indolaminska 2,3-dioksigenaza (nespecifična), indolaminska 2,3-dioksigenaza (nespecifična), L-triptofan pirolaza, TDO, L-triptofanska 2,3-dioksigenaza) je enzim sa sistematskim imenom L-triptofan:kiseonik 2,3-oksidoreduktaza (deciklizacija).[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

L-triptofan + O2 {\displaystyle \rightleftharpoons } N-formil-L-kinurenin

Ovaj enzim je protohemoprotein. Kod sisara, enzim je lociran u jetri.

Reference

  1. ^ Uchida, K., Shimizu, T., Makino, R., Sakaguchi, K., Iizuka, T., Ishimura, Y., Nozawa, T. and Hatano, M. (1983). „Magnetic and natural circular dichroism of L-tryptophan 2,3-dioxygenases and indoleamine 2,3-dioxygenase. I. Spectra of ferric and ferrous high spin forms”. J. Biol. Chem. 258: 2519—2525. PMID 6600455. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  2. ^ Ren, S., Liu, H., Licad, E. and Correia, M.A. (1996). „Expression of rat liver tryptophan 2,3-dioxygenase in Escherichia coli: structural and functional characterization of the purified enzyme”. Arch. Biochem. Biophys. 333: 96—102. PMID 8806758. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  3. ^ Leeds, J.M., Brown, P.J., McGeehan, G.M., Brown, F.K. and Wiseman, J.S. (1993). „Isotope effects and alternative substrate reactivities for tryptophan 2,3-dioxygenase”. J. Biol. Chem. 268: 17781—17786. PMID 8349662. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  4. ^ Dang, Y., Dale, W.E. and Brown, O.R. (2000). „Comparative effects of oxygen on indoleamine 2,3-dioxygenase and tryptophan 2,3-dioxygenase of the kynurenine pathway”. Free Radic. Biol. Med. 28: 615—624. PMID 10719243. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  5. ^ Littlejohn, T.K., Takikawa, O., Truscott, R.J. and Walker, M.J. (2003). „Asp274 and His346 are essential for heme binding and catalytic function of human indoleamine 2,3-dioxygenase”. J. Biol. Chem. 278: 29525—29531. PMID 12766158. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 
  • William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605. 

Spoljašnje veze

  • Tryptophan+2,3-dioxygenase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
TemeTipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija